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Isoenzymes LDH

Enzyme non spécifique mais multiples isoenzymes reflétant différents organes

Exclusivité LABÉO pour la France

Prélèvement

Tube sec IMPÉRATIF

Acheminement

Acheminement idéalement en 24H et sous couvert du froid (ne pas mettre le tube directement sur le pain de glace)

Délai de réponse

Maximum 48H

Coût

47,78€ TTC (2026)

Principe

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme intracellulaire impliquée dans le métabolisme énergétique. Elle est largement distribuée dans l’organisme et sa présence accrue dans le sang traduit une atteinte ou un stress tissulaire.
L’analyse des isoenzymes de la LDH permet d’orienter l’origine tissulaire d’une augmentation de la LDH totale, en identifiant les fractions majoritairement impliquées.

Physiologie

Chez le cheval, la LDH est présente dans de nombreux tissus, notamment :

  • Les muscles squelettiques,
  • Le foie,
  • Le cœur,
  • Les globules rouges.

En conditions physiologiques, la LDH est contenue dans les cellules et sa concentration sanguine reste faible.

Isoenzymes de la LDH

La LDH est constituée de cinq isoenzymes, dont la distribution tissulaire diffère :

  • LDH1 et LDH2
    • Principalement associées au cœur, au rein et aux globules rouges.
  • LDH3
    • Associée aux plaquettes, aux tissus lymphoïdes et aux tissus néoplasiques.
  • LDH4 et LDH5
    • Principalement retrouvées dans le foie, les muscles squelettiques et certains tissus néoplasiques.
  • LDH5
    • Plus spécifiquement associée aux nécroses musculaires et aux affections hépatiques.
Valeurs de la LDH et des différentes isoenzymes
Limite inférieure Limite supérieure Unité
LDH Totales 344 880 UI/L 30°C
LDH 1 6 16 %
LDH 2 14,1 27,2 %
LDH 3 33,4 46,6 %
LDH 4 12,6 27,8 %
LDH 5 2,9 8,6 %

Physiopathologie

Une augmentation de la LDH totale peut être observée lors de :

  • Lésions musculaires,
  • Atteintes hépatiques,
  • Stress tissulaire ou hypoxie,
  • Processus néoplasiques.

L’analyse des isoenzymes permet d’affiner l’interprétation en identifiant le ou les tissus majoritairement impliqués :

  • Prédominance LDH4–LDH5 : orientation musculaire ou hépatique,
  • Prédominance LDH1–LDH2 : orientation cardiaque ou hémolytique (à confronter au contexte et à l’hémolyse pré-analytique).

Aucune isoenzyme n’est strictement spécifique ; l’interprétation reste contextuelle.

Intérêt biologique

Le dosage de la LDH et de ses isoenzymes constitue un outil complémentaire pour :

  • L’orientation étiologique d’une élévation enzymatique,
  • La distinction entre origine musculaire, hépatique ou cardiaque,
  • L’exploration de certaines affections néoplasiques.

La LDH doit toujours être interprétée en association avec d’autres paramètres biologiques (notamment CK, ASAT, GGT, GLDH) et le contexte clinique.

Message clé LABÉO

L’analyse des isoenzymes de la LDH permet d’orienter l’origine tissulaire d’une élévation enzymatique,
mais son interprétation doit rester intégrée
aux autres marqueurs biologiques et au contexte clinique.

Ressource(s) interne(s)

Webinaire LABÉO ACADEMY
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